Enzimler ve Enzimlerin Yapı ve Görevleri
Enzim Nedir : Bir kimyasal tepkimeye sebep olan ve onu hızlandıran, çoğunlukla Protein yapısında olan organik Maddeye Enzim denir.
Enzimler
Canlı hücrelerde gerçekleşen yıkım ve yapım tepkimelerinin hepsine metabolizma denir. Kimyasal tepkimenin başlayabilmesi ve devam etmesi için tepkimeye girecek Moleküllerin aktivasyon enerjisi denilen enerji engelini aşması gerekir.
Aktivasyon enerjisi, bir kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için gerekli olan en düşük enerji miktarıdır. Aktivasyon enerjisi engelinin aşılması katalizör kullanılmasıyla sağlanır.
Kimyasal tepkimeye girecek Moleküller hareket halindedir ve birbirleri ile çarpışmaktadır. Moleküllerin ısıtılması ile hareket enerjileri yükseltilir. Böylece moleküller birbirleri ile daha sık çarpışarak tepkimeye girmeleri kolaylaşır.
Ancak Canlı sistemlerde kimyasal tepkimelerin çoğu hücrede meydana gelir. Tepkime sırasında açığa çıkan yüksek ısı, Proteinlerin yapısını bozacağından, canlıya zarar verir. Hücrede kimyasal tepkimelerin olabilmesi için, enerji engeli biyolojik katalizör (enzim) kullanılarak aşılabilir. Katalizör, kimyasal tepkimeye girerek tepkimeyi hızlandıran ve tepkime sonunda hiçbir değişikliğe uğramadan çıkan maddedir. Canlı sistemlerdeki katalizörlere enzim denir.
Enzimler, biyokimyasal tepkimeye girecek molekülleri aktifleştirerek tepkimenin düşük enerji düzeyinde başlamasını sağlar.
1. Enzimlerin Yapı ve Görevleri
Enzimler, canlı hücrelerde üretilen özel proteinlerdir. Proteinler hücrede, DNAˊdaki kalıtsal bilgiye (gen) göre sentezlenir. Enzimlerin proteinden oluşan kısmına apoenzim denir. Pepsin, üreaz gibi bazı Enzimler yalnız proteinden oluşur( basit enzim ). Enzimlerin çoğunda ise vitamin ya da Mineralden oluşan, aktifleştirici kısım vardır ( bileşik enzim ). Bu kısım vitaminden oluşmuş ise koenzim, mineralden oluşmuş ise kofaktör adını alır. NAD (Nikotinamit adenin dinükleotit), FAD (Flavin adenin dinükleotit), NADP (Nikotinamit adenin dinükleotit fosfat) gibi Hidrojen taşıyan moleküller koenzim olarak görev yapar. Koenzimlerin esas bileşenleri özellikle B grubu vitaminlerdir. Kofaktör, inorganik özellikteki yardımcı kısımdır. Ca+2, Mg+2, Zn+2, K+ ,Na+, Cu+2 ,Fe+2 gibi metal iyonları birçok Enzimde kofaktör olarak iş görür. Sitokromlar ve ferrodoksin, kofaktör bulunduran enzimlerdendir. Enzimlerin esas iş yapan bölümü koenzim ya da kofaktör kısmıdır ve Enzimin protein olan bölümüne göre daha küçüktür. Enzimin hangi maddeye etki edeceğini protein kısmı belirler.
Apoenzim ile koenzimin birlikte oluşturduğu gruba, tam enzim anlamına gelen holoenzim denir.
Bir holoenzim aşağıda görüldüğü gibi şematize edilebilir.
2. Enzimlerin Biyolojik Önemi
Diğer Canlılarda olduğu gibi insan da organik ve inorganik maddelerden oluşur. Hücrelerde organik ve inorganik maddeler biyokimyasal tepkimelerle sürekli değişir. Bu nedenle enzimler canlı yaşamında çok önemlidir. Örneğin, organik Molekül olan amino asitlerden protein sentezlenmesi enzimler aracılığıyla olur. Solunum ve Fotosentez olayları da enzimlerin yardımıylagerçekleşir. Bütün bu olaylar olurken canlı büyür, hareket eder, hücre ve dokuları yenilenir.
Eğer enzimler olmasaydı, biyokimyasal tepkimelerin çoğu ya hiç olmazdı ya da son derece yavaş gerçekleşirdi.
Enzimler vücuttaki kimyasal tepkimeleri gerektiği gibi hızlandıran, ancak bu tepkime sırasında yapısal değişikliğe uğramayan birer katalizördür.
Vücutta hangi tip enzimlerin sentezleneceğine ilişkin bilgileri genler taşır. Hücrede DNA, RNA ve ATP sentezi için gerekli olan enzimlerin üretilememesi hücrenin ölümüne neden olur. Bazı enzimlerin eksikliğine bağlı olarak da çeşitli metabolik hastalıklar ortaya çıkabilir. Fenilketonüri zihinsel özür yaratan, kalıtsal, metabolik bir hastalıktır.
Enzimler hücrede üretilmesine rağmen hücre dışında da çalışabilir.
Çeşitli sanayi dallarında Enzimlerden yararlanılır. Örneğin, bazı lekeleri temizlemek için üretilen biyolojik katkılı deterjan ve temizleme tozlarında bazı yapay enzimler bulunur.
3. Enzimlerin Çalışmasına Etki Eden Etmenler
Sıcaklık : Enzimler protein yapısında olduğu için, ortamdaki sıcaklık değişmelerinden etkilenir. Enzimler belirli sıcak*lıkta çalışır. Enzimin en iyi çalışabileceği sıcaklığa optimum sıcaklık denir (30-35 °C). Daha düşük ve daha yüksek Sıcaklık, enzimlerin çalışma hızını azaltır. Enzimlerin yapısı yüksek Sıcaklıkta tamamen bozulurken, düşük sıcaklıkta bozulmaz. Soğuk, enzimin yapısını bozmadığı için, dondurmak sure*tiyle besin maddelerinin saklanması, enzimlerin inaktif hâle geçirilmesiyle sağlanır.
pH derecesi : Her enzimin en iyi çalıştığı optimum bir pH aralığı vardır. Genellikle enzimler pHˊnin 7 olduğu ortamlarda en iyi çalışırken bazıları farklılık gösterir. Örneğin, insanda pepsin pH= 2 ortamda, tripsin pH=8.5 olan ortamda en iyi çalışır.
Enzim Yoğunluğu : Ortamda yeterli substrat varsa, enzim yoğunluğu arttıkça tepkimenin hızı da artar.
Substrat yoğunluğu : Enzim miktarının sabit tutulduğu bir ortamda substrat yoğunluğu arttıkça, tepkimenin hızı da artar. Tepkime hızı en yüksek noktaya eriştikten sonra sabit kalır(Grafik 3.5). Çünkü enzim substrat ile iyice doymuştur.
Substrat yüzeyi : Enzim etkinliği substratın dış yüzeyinden başladığı için, substrat yüzeyi arttıkça tepkimenin hızı da artar.
Su : Enzimler, etkilerini su içinde gösterdiklerinden ortamın su yoğunluğu enzimlerin etkinliğini değiştirir. Genellikle su yoğunluğu %15ˊ in altında olan ortamlarda enzimler görev yapamaz. Bitki tohumunun kuru ortamda çimlenememesinin nedeni budur. Besinlerin kurutularak saklanması da bu esasa dayanır.
Diğer kimyasal maddelerin etkisi : Bazı maddeler enzimlerin etkinliğini artırır. Bu maddelere aktivatör madde denir. Örneğin, mide hücreleri tarafından üretilen pepsinojen, ancak hidroklorik Asit (HCI) ile aktifleşirse çalışabilir.
Bunun yanı sıra, pankreas hücrelerinden üretilen tripsinojenin ince bağırsaktaki enterokinaz Enzimi ile aktifleştirilmesinde olduğu gibi, bazı enzimlerin etkinliğini artıracak yeni bir enzimin eklenmesi gerekebilir.
Bazı maddeler de enzimlerin etkinliğini durdurur. Bunlara inhibitör madde denir. Siyanür, kurşun, civa gibi ağır metal iyonları inhibitör maddelerdir.
Etimoloji ve Tarih
1700′lerin sonlarında mide salgıları tarafından etin sindirildiği, tükürük ve bazı bitki özütlerinin nişastayı şekerlere dönüştürdüğü biliniyordu. Ancak, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu.
19. yüzyılda, Louis Pasteur, maya tarafından şekerin alkole dönüşmesini (fermantasyonu) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir canlı güç tarafından meydana geldiği sonucuna vardı. Ferment diye adlandırdığı bu etmenler sadece canlılarda işlev gördüğü düşünülüyordu. Pasteur, alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değil diye yazmıştır. 1878′de Alman fizyolog Wilhelm Kühne (18371900) ilk defa wikt:enzim terimini kullandı; sözcük Yunanca ἔνζυμον'den (maya içinde) türetilmişti, söz konusu süreci betimlemek için. Daha sonraları enzim sözcüğü canlı olmayan bileşikler (örneğin pepsin) için kullanılmış, canlılar tarafından üretilen kimyasal aktiviteler için de ferment sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır.
1897′de Eduard Buchner içinde canlı hücre bulunmayan maya özütünün (ekstresinin) şekeri fermante etme yeteneği olduğunu gösterdi.Sükroz şekerinin fermantasyonuna yol açan enzime zimnaz adını verdi. 1907′de biyokimya araştırmaları ve hücresiz fermantasyonu keşfi için Nobel Kimya Ödülünü kazandı. Buchner'in örneği izlenerek enzim adları katalizledikleri tepkimelere göre adlandırılır. Tipik olarak substratın veya reaksiyon tipinin adının sonuna -az eklenir. Örneğin, laktaz, laktozu parçalayan enzimdir, DNA polimeraz, DNA polimerleri oluşuran enzimdir.
Enzimlerin hücre dışında çalıştığının gösterilmesinin ardından gelen aşama, bunların biyokimyasal niteliğinin anlaşılmasıydı. İlk araştırmacılar çoğu enzim etkinliğinin proteinlerle ilişkili olduğunu kaydetmiş, ama bazı bilimciler (örneğin Nobel ödüllü Richard Willstätter) proteinlerin sadece gerçek enzimlerin birer taşıyıcısı olduğunu ve proteinlerin kendi başlarına kataliz yapmaktan aciz olduklarını iddia etmiştir. Ancak, 1926′da James B. Sumner, üreaz enziminin saf bir protein olduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937′de Sumner aynı işi katalaz enzimi için yaptı. Saf proteinlerin enzim oldukları kesin olarak Northrop ve Stanley tarafından, bunların sindirim enzimleri tripsin ve kimotripsin üzerinde yaptıkları çalışma sonucunda gösterildi. Bu üç bilimci 1946 Nobel Kimya Ödülünü kazandılar.
Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını X-ışını kristalografisi ile çözülmesini mümkün kıldı. Bu ilk defa David Chilton Phillips önderliğinde bir grup tarafından lizozim için başarıldı ve 1965′te yayımlandı (lizozim göz yaşında, tükürükte ve yumurta beyazında bulunan ve bakterilerin hücre duvarını sindiren bir enzimdir). Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalışıtığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur.
Enzim Nedir : Bir kimyasal tepkimeye sebep olan ve onu hızlandıran, çoğunlukla Protein yapısında olan organik Maddeye Enzim denir.
Enzimler
Canlı hücrelerde gerçekleşen yıkım ve yapım tepkimelerinin hepsine metabolizma denir. Kimyasal tepkimenin başlayabilmesi ve devam etmesi için tepkimeye girecek Moleküllerin aktivasyon enerjisi denilen enerji engelini aşması gerekir.
Aktivasyon enerjisi, bir kimyasal tepkimenin başlayabilmesi için gerekli olan en düşük enerji miktarıdır. Aktivasyon enerjisi engelinin aşılması katalizör kullanılmasıyla sağlanır.
Kimyasal tepkimeye girecek Moleküller hareket halindedir ve birbirleri ile çarpışmaktadır. Moleküllerin ısıtılması ile hareket enerjileri yükseltilir. Böylece moleküller birbirleri ile daha sık çarpışarak tepkimeye girmeleri kolaylaşır.
Ancak Canlı sistemlerde kimyasal tepkimelerin çoğu hücrede meydana gelir. Tepkime sırasında açığa çıkan yüksek ısı, Proteinlerin yapısını bozacağından, canlıya zarar verir. Hücrede kimyasal tepkimelerin olabilmesi için, enerji engeli biyolojik katalizör (enzim) kullanılarak aşılabilir. Katalizör, kimyasal tepkimeye girerek tepkimeyi hızlandıran ve tepkime sonunda hiçbir değişikliğe uğramadan çıkan maddedir. Canlı sistemlerdeki katalizörlere enzim denir.
Enzimler, biyokimyasal tepkimeye girecek molekülleri aktifleştirerek tepkimenin düşük enerji düzeyinde başlamasını sağlar.
1. Enzimlerin Yapı ve Görevleri
Enzimler, canlı hücrelerde üretilen özel proteinlerdir. Proteinler hücrede, DNAˊdaki kalıtsal bilgiye (gen) göre sentezlenir. Enzimlerin proteinden oluşan kısmına apoenzim denir. Pepsin, üreaz gibi bazı Enzimler yalnız proteinden oluşur( basit enzim ). Enzimlerin çoğunda ise vitamin ya da Mineralden oluşan, aktifleştirici kısım vardır ( bileşik enzim ). Bu kısım vitaminden oluşmuş ise koenzim, mineralden oluşmuş ise kofaktör adını alır. NAD (Nikotinamit adenin dinükleotit), FAD (Flavin adenin dinükleotit), NADP (Nikotinamit adenin dinükleotit fosfat) gibi Hidrojen taşıyan moleküller koenzim olarak görev yapar. Koenzimlerin esas bileşenleri özellikle B grubu vitaminlerdir. Kofaktör, inorganik özellikteki yardımcı kısımdır. Ca+2, Mg+2, Zn+2, K+ ,Na+, Cu+2 ,Fe+2 gibi metal iyonları birçok Enzimde kofaktör olarak iş görür. Sitokromlar ve ferrodoksin, kofaktör bulunduran enzimlerdendir. Enzimlerin esas iş yapan bölümü koenzim ya da kofaktör kısmıdır ve Enzimin protein olan bölümüne göre daha küçüktür. Enzimin hangi maddeye etki edeceğini protein kısmı belirler.
Apoenzim ile koenzimin birlikte oluşturduğu gruba, tam enzim anlamına gelen holoenzim denir.
Bir holoenzim aşağıda görüldüğü gibi şematize edilebilir.
1.Enzimlerin özellikleri : Enzimin etki ettiği maddeye substrat (etkinen madde) denir. Enzim, substrat ilişkisi Anahtar ile kilidin uyumuna benzer. Enzim Molekülünde aktif bölge denilen özel bir bölüm bulunur. Enzim, substratına geçici olarak aktif bölgedenbağlanır ve enzim-substrat bileşiği (ES) meydana gelir. Substrat bir ya da iki ürüne dönüşür.
2. Enzimler genellikle çift yönlü çalışır ( tersinirdir ).
3. Her hücrede tepkime çeşidi kadar enzim çeşidi vardır.
4. Bir apoenzim çeşidi, belirli bir koenzim ya da kofaktörle birlikte çalışır. Fakat bir koenzim ve kofaktör, birden fazla apoenzimle çalışabilir. Bu nedenle apoenzim çeşidi, kofaktör ve koenzim çeşidinden daha fazladır.
5. Enzimler çok hızlı çalışır. Örneğin, üre, enzim olmadan hidroliz olayı ile yüz yılda parçalanabilir. Ancak bir üreaz Enziminin varlığında saniyede 30 000 üre Molekülü parçalanabilir.
6. Enzimler kimyasal tepkimelerden değişmeden çıkar; tekrar tekrar kullanılır. Bir süre sonra yapısı bozulan enzimler parçalanır ve hücrede yeniden üretilir.
7. Enzimler hücrede takım hâlinde çalışır. Bir enzimin etki ettiği tepkimenin ürünü, kendinden sonra gelecek enzimin substratı olabilir. Örneğin, nişasta parçalanırken amilaz enziminin ürünü olan maltoz, maltaz enziminin substratını oluşturur.
8. Enzimler aktif ya da inaktif durumda olmalarına göre adlandırılır. Enzim inaktif durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna jen eki getirilerek adlandırılır, örneğin, kimotripsinojen, pepsinojen vb. Enzim aktif durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna az eki getirilerek adlandırılır. Örneğin, oksidaz, proteaz, lipaz, ribonükleaz vb.
2. Enzimler genellikle çift yönlü çalışır ( tersinirdir ).
3. Her hücrede tepkime çeşidi kadar enzim çeşidi vardır.
4. Bir apoenzim çeşidi, belirli bir koenzim ya da kofaktörle birlikte çalışır. Fakat bir koenzim ve kofaktör, birden fazla apoenzimle çalışabilir. Bu nedenle apoenzim çeşidi, kofaktör ve koenzim çeşidinden daha fazladır.
5. Enzimler çok hızlı çalışır. Örneğin, üre, enzim olmadan hidroliz olayı ile yüz yılda parçalanabilir. Ancak bir üreaz Enziminin varlığında saniyede 30 000 üre Molekülü parçalanabilir.
6. Enzimler kimyasal tepkimelerden değişmeden çıkar; tekrar tekrar kullanılır. Bir süre sonra yapısı bozulan enzimler parçalanır ve hücrede yeniden üretilir.
7. Enzimler hücrede takım hâlinde çalışır. Bir enzimin etki ettiği tepkimenin ürünü, kendinden sonra gelecek enzimin substratı olabilir. Örneğin, nişasta parçalanırken amilaz enziminin ürünü olan maltoz, maltaz enziminin substratını oluşturur.
8. Enzimler aktif ya da inaktif durumda olmalarına göre adlandırılır. Enzim inaktif durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna jen eki getirilerek adlandırılır, örneğin, kimotripsinojen, pepsinojen vb. Enzim aktif durumda ise, substratının sonuna ya da katalizlediği tepkimenin sonuna az eki getirilerek adlandırılır. Örneğin, oksidaz, proteaz, lipaz, ribonükleaz vb.
2. Enzimlerin Biyolojik Önemi
Diğer Canlılarda olduğu gibi insan da organik ve inorganik maddelerden oluşur. Hücrelerde organik ve inorganik maddeler biyokimyasal tepkimelerle sürekli değişir. Bu nedenle enzimler canlı yaşamında çok önemlidir. Örneğin, organik Molekül olan amino asitlerden protein sentezlenmesi enzimler aracılığıyla olur. Solunum ve Fotosentez olayları da enzimlerin yardımıylagerçekleşir. Bütün bu olaylar olurken canlı büyür, hareket eder, hücre ve dokuları yenilenir.
Eğer enzimler olmasaydı, biyokimyasal tepkimelerin çoğu ya hiç olmazdı ya da son derece yavaş gerçekleşirdi.
Enzimler vücuttaki kimyasal tepkimeleri gerektiği gibi hızlandıran, ancak bu tepkime sırasında yapısal değişikliğe uğramayan birer katalizördür.
Vücutta hangi tip enzimlerin sentezleneceğine ilişkin bilgileri genler taşır. Hücrede DNA, RNA ve ATP sentezi için gerekli olan enzimlerin üretilememesi hücrenin ölümüne neden olur. Bazı enzimlerin eksikliğine bağlı olarak da çeşitli metabolik hastalıklar ortaya çıkabilir. Fenilketonüri zihinsel özür yaratan, kalıtsal, metabolik bir hastalıktır.
Enzimler hücrede üretilmesine rağmen hücre dışında da çalışabilir.
Çeşitli sanayi dallarında Enzimlerden yararlanılır. Örneğin, bazı lekeleri temizlemek için üretilen biyolojik katkılı deterjan ve temizleme tozlarında bazı yapay enzimler bulunur.
3. Enzimlerin Çalışmasına Etki Eden Etmenler
Sıcaklık : Enzimler protein yapısında olduğu için, ortamdaki sıcaklık değişmelerinden etkilenir. Enzimler belirli sıcak*lıkta çalışır. Enzimin en iyi çalışabileceği sıcaklığa optimum sıcaklık denir (30-35 °C). Daha düşük ve daha yüksek Sıcaklık, enzimlerin çalışma hızını azaltır. Enzimlerin yapısı yüksek Sıcaklıkta tamamen bozulurken, düşük sıcaklıkta bozulmaz. Soğuk, enzimin yapısını bozmadığı için, dondurmak sure*tiyle besin maddelerinin saklanması, enzimlerin inaktif hâle geçirilmesiyle sağlanır.
pH derecesi : Her enzimin en iyi çalıştığı optimum bir pH aralığı vardır. Genellikle enzimler pHˊnin 7 olduğu ortamlarda en iyi çalışırken bazıları farklılık gösterir. Örneğin, insanda pepsin pH= 2 ortamda, tripsin pH=8.5 olan ortamda en iyi çalışır.
Enzim Yoğunluğu : Ortamda yeterli substrat varsa, enzim yoğunluğu arttıkça tepkimenin hızı da artar.
Substrat yoğunluğu : Enzim miktarının sabit tutulduğu bir ortamda substrat yoğunluğu arttıkça, tepkimenin hızı da artar. Tepkime hızı en yüksek noktaya eriştikten sonra sabit kalır(Grafik 3.5). Çünkü enzim substrat ile iyice doymuştur.
Substrat yüzeyi : Enzim etkinliği substratın dış yüzeyinden başladığı için, substrat yüzeyi arttıkça tepkimenin hızı da artar.
Su : Enzimler, etkilerini su içinde gösterdiklerinden ortamın su yoğunluğu enzimlerin etkinliğini değiştirir. Genellikle su yoğunluğu %15ˊ in altında olan ortamlarda enzimler görev yapamaz. Bitki tohumunun kuru ortamda çimlenememesinin nedeni budur. Besinlerin kurutularak saklanması da bu esasa dayanır.
Diğer kimyasal maddelerin etkisi : Bazı maddeler enzimlerin etkinliğini artırır. Bu maddelere aktivatör madde denir. Örneğin, mide hücreleri tarafından üretilen pepsinojen, ancak hidroklorik Asit (HCI) ile aktifleşirse çalışabilir.
Bunun yanı sıra, pankreas hücrelerinden üretilen tripsinojenin ince bağırsaktaki enterokinaz Enzimi ile aktifleştirilmesinde olduğu gibi, bazı enzimlerin etkinliğini artıracak yeni bir enzimin eklenmesi gerekebilir.
Bazı maddeler de enzimlerin etkinliğini durdurur. Bunlara inhibitör madde denir. Siyanür, kurşun, civa gibi ağır metal iyonları inhibitör maddelerdir.
Etimoloji ve Tarih
1700′lerin sonlarında mide salgıları tarafından etin sindirildiği, tükürük ve bazı bitki özütlerinin nişastayı şekerlere dönüştürdüğü biliniyordu. Ancak, bunun hangi mekanizmayla olduğu bilinmiyordu.
19. yüzyılda, Louis Pasteur, maya tarafından şekerin alkole dönüşmesini (fermantasyonu) araştırırken, fermantasyonun maya hücrelerinde bulunan bir canlı güç tarafından meydana geldiği sonucuna vardı. Ferment diye adlandırdığı bu etmenler sadece canlılarda işlev gördüğü düşünülüyordu. Pasteur, alkol fermantasyonu yaşam ve maya hücrelerinin organizasyonu ile bağıntılıdır, hücrelerin ölüm ve çürümesiyle değil diye yazmıştır. 1878′de Alman fizyolog Wilhelm Kühne (18371900) ilk defa wikt:enzim terimini kullandı; sözcük Yunanca ἔνζυμον'den (maya içinde) türetilmişti, söz konusu süreci betimlemek için. Daha sonraları enzim sözcüğü canlı olmayan bileşikler (örneğin pepsin) için kullanılmış, canlılar tarafından üretilen kimyasal aktiviteler için de ferment sözcüğü kullanılmaya başlanmıştır.
1897′de Eduard Buchner içinde canlı hücre bulunmayan maya özütünün (ekstresinin) şekeri fermante etme yeteneği olduğunu gösterdi.Sükroz şekerinin fermantasyonuna yol açan enzime zimnaz adını verdi. 1907′de biyokimya araştırmaları ve hücresiz fermantasyonu keşfi için Nobel Kimya Ödülünü kazandı. Buchner'in örneği izlenerek enzim adları katalizledikleri tepkimelere göre adlandırılır. Tipik olarak substratın veya reaksiyon tipinin adının sonuna -az eklenir. Örneğin, laktaz, laktozu parçalayan enzimdir, DNA polimeraz, DNA polimerleri oluşuran enzimdir.
Enzimlerin hücre dışında çalıştığının gösterilmesinin ardından gelen aşama, bunların biyokimyasal niteliğinin anlaşılmasıydı. İlk araştırmacılar çoğu enzim etkinliğinin proteinlerle ilişkili olduğunu kaydetmiş, ama bazı bilimciler (örneğin Nobel ödüllü Richard Willstätter) proteinlerin sadece gerçek enzimlerin birer taşıyıcısı olduğunu ve proteinlerin kendi başlarına kataliz yapmaktan aciz olduklarını iddia etmiştir. Ancak, 1926′da James B. Sumner, üreaz enziminin saf bir protein olduğunu gösterdi ve onu kristalleştirdi; 1937′de Sumner aynı işi katalaz enzimi için yaptı. Saf proteinlerin enzim oldukları kesin olarak Northrop ve Stanley tarafından, bunların sindirim enzimleri tripsin ve kimotripsin üzerinde yaptıkları çalışma sonucunda gösterildi. Bu üç bilimci 1946 Nobel Kimya Ödülünü kazandılar.
Enzimlerin kristalleştirilebildiğinin gösterilmesi, onların yapılarını X-ışını kristalografisi ile çözülmesini mümkün kıldı. Bu ilk defa David Chilton Phillips önderliğinde bir grup tarafından lizozim için başarıldı ve 1965′te yayımlandı (lizozim göz yaşında, tükürükte ve yumurta beyazında bulunan ve bakterilerin hücre duvarını sindiren bir enzimdir). Lizozimin yüksek çözülümlü yapısı yapısal biyoloji sahasının ve enzimlerin nasıl çalışıtığının atomik düzeyde anlaşılmasının başlangıcı olmuştur.
